Myoglobine en Hemoglobine College-aantekening
Orgaansystemen (T_ORGAAN)
Vrije Universiteit Amsterdam
Aanbevolen voor jou
Reacties
Preview tekst
Biochemie 27 oktober 2016 Zuurstoftransport en hemoglobine Eitwitten die betrokken zijn bij de transport zijn myoglobine en hemoglobine. Zuurstof is enorm reactief. Extremofielen zijn bacterien die kunnen overleven in een temperatuur van 100 graden. Als gevolg van het metabolisme kunnen stoffen worden gevormd. Fotosynthese kon zo op gang komen. Zuurstof komt vrij als afvalproduct bij fotosynthese. Zodra zuurstof in de atmosfeer komt, begint het als eerst te reageren met ijzer. Dat verschijnsel kun je terug zien in aardlagen (in de vorm van Lang geleden beschikte de aarde over genoeg ijzervoorraad om al dat zuurstof weg te vangen. Zodra die voorraad opraakte, kwam zuurstof in de aardatmosfeer terecht, als gevolg dat er veel soorten uitstierven die niet bestand waren tegen zuurstof. Dat noemt men de Great Oxygen Event. Wat is het probleem van zuurstof? Zuurstof kan radicalen vormen en is zeer reactief. In ons lichaam zitten allerlei stoffen die heel goed kunnen reageren met zuurstof. Daar hebben we beschermers voor genaamd de antioxidantia waaronder glutathion, vitamine C en vitamine E vallen. Ons lichaam heeft zuurstofradicalen hard nodig. Ten eerste worden virussen en onschadelijk gemaakt door binding met zuurstofradicalen. Dus op die manier spelen zuurstofradicalen een belangrijke rol in de afweer van het lichaam. Ten tweede hebben we zuurstof nodig voor metabolisme. Zuurstof is slecht oplosbaar in water en heeft daarom een transporteur nodig. Bijna alle biologische processen worden vervuld door eiwitten. Maar eiwitten zijn ongeschikt, want eiwitten maken een hele stabiele verbinding met zuurstof en laten niet meer los. IJzer is wel geschikt, want ze zijn reactief en kunnen elektronen goed transporteren. Het zuurstoftransportsysteem zit in het bloed: Zuurstof, voedingsstoffen, hormonen voedingsstoffen, afbraakproducten. Verder is bloed belangrijk voor de handhaving van de lichaamstemperatuur, de balans en afweer. De hematrocrietwaarde is het volume van het bloed dat door rode bloedcellen wordt ingenomen. Hoe hoger de hematrocrietwaarde, hoe beter er zuurstof kan worden getransporteerd door bloed. Een nadeel van een hoge hematrocrietwaarde is dat het bloed te viskeus wordt. Doordat het bloed zo stroperig wordt, kunnen er twee dingen gebeuren. Ten eerste kan je hart overbelast raken, doordat hij constant het dikke bloed door de vaten heen moet pompen. Ten tweede kan er trombose (bloedproppen) ontstaan. Rode bloedcellen hebben geen celkern of mitochondria en kunnen dus niet delen. Hun taak is om O2 te transporteren van de longen naar de weefsels en om CO2 te transporteren van weefsels naar de longen. Ze worden gesynthetiseerd door afsnoering van grotere cellen in de beenmerg. van de opgenomen aminozuren zijn nodig voor hemoglobine synthese. Rode bloedcellen leven tot een maand of 4 en worden daarna afgebroken in de milt. Zuurstofbindende eiwitten zijn hemoglobine en myoglobine. Hemoglobine is opgebouwd uit vier peptiden. Myoglobine lijkt op alfa subeenheid van hemoglobine. In tertiaire structuur zijn er overeenkomsten, maar in aminozuurvolgorde is niet hetzelfde. Het ijzermolecuul van hemoglobine is gevangen in een heemgroep, zodat het niet meer zo reactief is (zo kan het zuurstof binden en ook weer loslaten). Hemoglobine kan van vorm veranderen bij binding met zuurstof, met als gevolg dat de aangrenzende units ook van vorm veranderen en daarmee wordt affiniteit voor zuurstof hoger. Bij een hoge zuurstofspanning kan hemoglobine hierdoor heel goed zuurstof binden. Dit gaat ook in de weefsels is de zuurstofspanning daardoor laat 1 unit een zuurstofmolecuul los en verandert hierdoor van vorm. Dit zet ook de andere units aan om van vorm te veranderen en kan hemoglobine in zijn geheel zuurstof goed loslaten. Dit hele vormveranderingsproces komt tot stand door het strak trekken van de heemgroep wat een kettingreactie op gang zet in een eiwit. Je hebt twee vormen van zuurstof: (vooral in weefsels, dus myoglobine) Lossere vorm: gat tussen subunits, bindt protonen beter, bindt slechter met zuurstof (vooral in longen, dus hemoglobine) Compactere vorm: geen gat tussen subunits, bindt protonen protonen slechter, bindt zuurstof beter. Zuiver hemoglobine bindt sterker dan hemoglobine in erythrocyten. De oorzaak hiervan is de aanwezigheid van bisfosfoglyceraat. (BPG). BPG is sterk negatief geladen, die de deoxy conformatie van hemoglobine bindt en stabiliseert. Dit verlaagt de affiniteit voor zuurstof. hebben hemoglobine dat minder sterk BPG bindt, waardoor hemoglobine de kans heeft om beter te binden met zuurstof. Oude rode bloedcellen kunnen heel goed zuurstof binden omdat BPG is weggediffundeerd naar de weefselvloeistof, maar ze laten O2 veel minder goed los. In de spieren is er dan zuurstoftekort. ionen verlagen de affiniteit voor zuurstof. Dat komt door het aminozuur histidine. De zijgroepen van histidine binden heel makkelijk, dat zorgt voor een vormverandering in de peptideketen en daardoor neemt de affiniteit voor zuurstof af. Hoe lager de pH (dus hoe meer hoe slechter zuurstof bindt. In de weefsels is hoog, dat is het signaal van en dat bevordert de afgifte van O2 door Hb. In de longen is de hoog, dat is een signaal dat er een zuurstof overschot is en dat bevordert de afgidte van door Hb.
Myoglobine en Hemoglobine College-aantekening
Vak: Orgaansystemen (T_ORGAAN)
Universiteit: Vrije Universiteit Amsterdam
Dit is een preview
Toegang tot alle documenten
Onbeperkt downloaden
Hogere cijfers halen
