Samenvatting Tentamen Biochemie
Biochemie
Universiteit Twente
Aanbevolen voor jou
Reacties
Gerelateerde Studylists
BiochemiePreview tekst
Samenvatting Tentamen Biochemie
Hoofdstuk 1
Fluorescentie: als een fluoriderende kleurstof een bepaalde golflengte opneemt, en vervolgens uitzend in een langere golflengte. Bijvoorbeeld:
Blauw -> groen Groen -> rood Rood -> wordt dieper rood
Als een plaatje twee kleuren bevat, moet je twee plaatjes maken en bestralen met twee verschillende kleuren. Om ze vervolgens op elkaar te leggen.
Endosymbiont hypothese Een primitieve (waarschijnlijk) anaerobe cel heeft door endocytose een bacterie (het latere mitochondrion) opgenomen die ATP produceert door het oxideren van organische moleculen. Doordat de cel een constante bron is van voedsel voor het mitochondrion en het mitochondrion op zijn beurt ATP produceert voor de cel, zijn beide partijen bij deze situatie gebaat en is de endosymbiose blijven bestaan. Mitochondriën kunnen na isolatie uit cellen alleen functioneren als het medium waarin ze zijn opgenomen de juiste “brandstoffen” bevat. De cel als voedselbron is immers weggenomen
Mitochondrium maken eigen eiwitten en kunnen zelfs delen-> aanwijzingen dat de hypothese klopt. Het dubbele membraan van een mitochondrium zou zijn ontstaan uit het plasmamembraan en buiten membraan van de opgenomen bacterie.
Compartimenten in de cel:
- Kern: bevat het DNA.
- Lysosoom: intracellulaire vertering.
- ER: aanmaak van membranen en plaats voor aanmaak van eiwitten door ribosomen (RER).
- Golgi-systeem: afwerking van eiwitten en labeling van vesicels voor transport naar de juiste plaats.
- Mitochondrion: productie van ATP.
Voordeel van multi-cellulair zijn: Cellen kunnen zich specialiseren in een bepaalde taak en deze daardoor erg efficiënt uitvoeren. Samenwerking tussen de verschillende cellen in het organisme zorgt ervoor dat alle benodigde functies worden uitgevoerd.
Hoofdstuk 2
Atoomnummer: aantal protonen Atoomgewicht: aantal protonen en neutronen. Isotopen hebben een andere hoeveelheid neutronen (elektronen en protonen zijn wel hetzelfde) , maar hebben wel dezelfde chemische eigenschappen omdat het aantal elektronen het chemisch gedrag bepaalt.
Getal van avogadro: 6x10 23
Covalente binding: elektronen worden gedeeld ion-binding: tussen een negatief en positief geladen ion
Eerste schil is vol met 2 elektronen, de opvolgende met 8 elektronen.
Of een molecuul een gas of vloeistof is hangt ervan af of het molecuul waterstofbruggen kan vormen.
Non-covalente bindingen tussen moleculen: Spelen een rol bij het vouwen van eiwitten zijn veel zwakker dan covalente bindingen
- elektrostatische aantrekking (sterkste binding)
- waterstofbruggen
- Van der Waals-binding
Hydrofobe (vetachtig) in een hydrofiele omgeving klompen samen (geen binding!). Ze worden samengedreven door de omliggende binding van hydrofiele moleculen.
Fosfaten kunnen moleculen actief maken, door aan de moleculen te binden.
Monosaccharide zijn koolhydraten. Het dubbel gebonden zuurstofmolecuul kan zich overal in de keten bevinden.
Monosacchariden kunnen binden en splitsen doormiddel van condensatie en hydrolyse
De meest reactieve groep in koolhydraten is de aldehydgroep (-CHO). Deze kan worden geoxideerd tot
een zuurgroep (-COOH) of gereduceerd tot een alcoholgroep (-CH 2 OH). Ook de ketongroep is
reactief, deze kan worden gereduceerd tot een alcoholgroep (HCOH).
- alfa: OH-groep zit aan de andere kant dan de CH2OH groep. Bij bèta: zitten ze aan dezelfde kant
Oligosachariden worden gevormd door 10 monosacchariden. Langere worden polysachariden genoemd.
(glycogeen is een polysacharide van glucose)
Vetzuren: staarten met koolstof- en waterstofatomen (hydrofoob) koppen bestaan uit zuren (hydrofoob) - verzadigd en onverzadigd (zit een knik in de keten)
- bij boter zijn nagenoeg alle vetzuren verzadigd, plantaardige oliën bevat veel onverzadigde vetzuurketens
- vormen in water micellen, hier heeft het vetzuur dus een hydrofiele kop
Vetten: vetzuren die gekoppeld zijn aan de kop met een glycerol
Fofolipiden: vetten + fosfaatgroep en een polaire groep (maken de kop hydrofiel) vormen het membraan. 2 OH-groepen van glycerol zijn gekoppeld aan vetzuren. Ampfipatisch: bevat zoveel hydrofiele als hydrofobe delen
- vormen in water liposomen
Fosfolipiden kunnen onverzadigd en/of verzadigde vetten bevatten. Onverzadigde vetzuren maken het membraan vloeibaarder omdat ze minder compact tegen elkaar kunnen zitten
Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten
D,L vorm wordt bepaald door de configuratie van de groepen rond de centrale C.
D,L bepaalt de ruimtelijke structuur van moleculen en dus ook het kunnen plaatsvinden van onderlinge interacties
In eiwitten wordt alleen de L-vorm van aminozuren aangetroffen, anders zouden eiwitten geen eenduidige structuur hebben.
RNA: heeft een OH-groep bij C-atoom 2 ribose Basen: CUGA, bestaat uit twee ringen DNA: Heeft op deze plek een H-atoom deoxyribose Basen: CTGA, bestaat uit een ring
Transcriptie: RNA wordt gevormd Translatie: eiwitten worden gevormd
ATP bestaat uit: 3 fosfaatgroepen (veel energie). De fosfaten willen elkaar afstoten door het negatieve O-atoom-> ontstaat spanning
Prokaryoten: grote diversiteit, hoge delingssnelheid Eukaryoten: vergaande specialisatie, coöperatie, celkern, organellen, uitgebreid cel skelet en intronen in hun DNA
(10-09-2019) H en H.
Celmembraan is asymmetrisch. Aan de buitenkant van het membraan zitten andere fosfolipiden dan aan de binnenkant. Aan de buitenkant van het membraan zitten suikers gekoppeld aan eiwitten (glycoproteïnen).
Binnenkant golgi-membraan altijd buitenkant celmenbraan Alle membranen in de cel worden in het ER gemaakt Golgi-systeem: flipasen verwisselen fosfolipiden van mebraanzijde membraan gaat naar het celmembraan via vesikel
Vloeibaarheid membraan wordt bepaald door: verzadiging vetzuren en lengtevetzuren (korter vloeibaarder)
Membraaneiwitten blijven op hun plek door: -membraaneiwitten kunnen binnen in de cel verbonden zijn door het cel cortex,
- of buiten de cel verbonden met het extracellulaire matrix -of verbonden met eiwitten van een andere cel -diffusiebarrières zorgen ervoor dat eiwitten in een bepaalde regio blijven
Eiwitten kunnen op verschillende manieren in het membraan zitten:
- transmembraan, alfa-helix/beta-sheet in de vetzuur laag. Eiwit zit aan beide kanten van het membraan
- een deel van het eiwit zit met een alfa-helix verbonden aan het membraan
- verbonden met een lipide in aan het membraan, kan aan de binnen of buitenkant liggen
- veel eiwitten zijn verbonden aan andere eiwitten, doormiddel van non-covalente bindingen
zijn in eiwitten altijd rechtsom!
- wordt gevormd door waterstofbruggen tussen NH en CO. NH hoort bij CO 4 aminozuren verderop. -1 omwenteling van de helix is 3,6 aminozuren verderop
- De R-groepen liggen alleen aan de buitenkant van de helix
zwart: koolstof met zijgroep grijs: Koolstof zuurgroep blauw: stikstof
Beta-sheet:
- wordt gevormd door drie delen van de eiwitketen,
- Krijgt ook zijn vorm door waterstofbruggen tussen NH en CO
- de R-groep liggen altijd om en om van kant (van de beta-sheet)
- R-groep staat haaks op de beta- sheet ( keten wisselt van richting)
- anti-parallel, met een bocht verbonden
- parallel ( keten gaat steeds dezelfde richting op), met een loop verbonden
Tertiaire structuur: de gehele vorm van een gevouwen eiwitketen
- bestaat uit verschillende domeinen met verschillende functies binnen het eiwit. Het is wel één keten!
- in de evolutie zijn eiwitten ontstaan met meerdere domeinen doordat ze met elkaar gingen binden
Quartaire structuur (bvb hemoglobine): -bevat 4 subunits (4 losse eiwitketen) , meestal maar niet altijd 2 beta en 2 alfa (heeft niks te maken met sheets en helices, is gewoon de naam van de subunit)
- wordt wel één molecuul genoemd, ondanks dat het meerdere eiwitketens zijn
Enzym kan binden met een ligand (substraat):
als een enzym actief is vouwt het zich, zodat een ligand kan binden
De R-groepen maken non-covalente bindingen met het ligand
Waarde Vmax weet je vaak niet andere formule : 1/Vmax is snijpunt y-as. Waarde -1/Km is snijpunt x-as
[S] is veel kleiner dan KM V = (Vmax/KM). [S] = Constante. [S].
[S] = KM V = ½ Vmax.
[S] is veel groter dan KM V = Vmax.
Als [S] veel kleiner is dan KM, is de actieve site van het enzym meestal onbezet. Als [S] veel groter is dan KM, wordt de reactiesnelheid gelimiteerd door de enzym concentratie.
Het turnovergetal: hoeveel substraat moleculen worden er per enzym per seconde omgezet
Remming van de werking van enzym:
- Competitieve inhibitie: een ander molecuul een interactie aan laten gaan met het enzym actieve kant bezet *een overmaat een substraat kan het inhibitiemolecuul niet meer laten binden Vmax blijft wel hetzelfde, maar bij een hogere substraat concentratie. Een andere Km.
niet- competitieve inhibitie: inhibitie molecuul bind niet aan de actieve kant, maar binding zorgt ervoor de actieve kant inactief wordt
- je kan nooit de Vmax halen, ook niet bij hoge substraat concentraties!
Allosterisch effect: molecuul bindt op andere plek dan actieve kant, vorm van actieve kant veranderd remming of activatie van eiwit bvb kinase
D.m. vormverandering eiwit
Elektrochemische gradiënt:
Chemische gradiënt: ionen bewegen naar de kant met de minste hoeveelheid ionen Elekto-gradient: bewegen naar de andere kant vanwege het membraanpotentiaal
Membraanpotentiaal ontstaat door: -NA+K+ pomp: 2 K+ naar binnen 3 Na+ naar buiten. Dus dan is de K+ concentratie vrij hoog binnen in de cel. Daardoor ontstaat het onderstaande:
-maar komt voornamelijk tot stand door K+ lekkanalen. Gaan af en toe open (random) K+ gaat naar buiten. Wordt op den duur afgeremd doordat het membraanpotentiaal ontstaat.
Passief transport: gaat mee met de concentratie gradiënt Actieve transport: tegen de elektrochemische gradiënt in. Energie uit: licht, ATP, gradient gedreven door ander molecuul (vaak NH+). Dit molecuul wordt eerst tegen het gradiënt de cel uitgepompt.
Verschil transporter en kanaal: Bij transporters vindt binding plaats, bij een kanaal niet.
Catabolic pathway: moleculen uit voedsel worden afgebroken tot kleinere bouwstenen. Anabolic pathway: bouwstenen worden gebruik om moleculen te vormen in de cel. Energie uit moleculen uit voedsel wordt weer gebruikt voor de opbouw van moleculen in de cel.
Stapsgewijze oxidatie: zuurstof toevoegen of elektronen onttrekken
(A) Als de oxidator iets ander oxideert, wordt hij zelf gereduceerd. Oxidator trekt een beetje elektronen weg van het andere atoom
- Als iets geoxideerd wordt staat het een elektron af. Maar de stof heet reductor.
Bij spontane reacties neemt de wanorde toe, bij niet spontane reacties neemt de wanorde af.
Gekoppelde reacties: niet spontane reacties kunnen ontstaan doordat tegelijk een spontane reactie ontstaat waarbij vrije energie vrijkomt. De overige vrije energie wordt omgezet in warmte.
Sequentiële reacties: door een sterk aflopende reactie, die een product wegneemt. Kan een product gemaakt worden, doordat het evenwicht opnieuw ingesteld moet worden.
Of omzetting gebeurt hangt af van de delta G, en die hangt af van de concentratie van de reactanten. Negatief omzetting gebeurt Positief omzetting gaat de andere kant op
In het evenwicht is de vrije energie het laagst Kev= evenwichtsconstante
Samenvatting Tentamen Biochemie
Vak: Biochemie
Universiteit: Universiteit Twente
- Ontdek meer van:BiochemieUniversiteit Twente79 Documenten
- Meer van:BiochemieUniversiteit Twente79 Documenten
